L’alpha-tocophérol (vitamine E naturelle):

un antioxydant qui agit en synergie avec les autres
La vitamine E, lipophile et antioxydante, a été utilisée depuis plus de cinquante ans en dermatologie (Thiele et al., 2005). Elle a des propriétés anticarcinogènes, photoprotectrices, et elle stabilise par ses propriétés lipophiles la barrière épidermique. En association avec le béta-carotène, elle réduit les marqueurs de stress oxydant, mais n’a pas d’effets sur les signes d’érythème, selon une étude menée chez 60 sujets recevant 400 UI/j d’alpha-tocophérol et 15 mgde carotène (Mc Ardle et al., 2004).
La vitamine E est particulièrement active, en synergie avec le béta-carotène et le sélénium, pour diminuer la photosensibilité et prévenir les dommages oxydatifs aux lipides de la peau (Anstey, 2002).

La Superoxyde dismutase ou SOD

Quotidiennement, notre organisme produit des espèces oxygénées réactives qui participent à la création d’un stress oxydant lorsque leur action n’est pas efficacement contre-balancée par suffisamment d’antioxydants. La glutathion peroxydase, les superoxydes dismutases et la catalase sont au nombre des enzymes antioxydantes produites par l’organisme

En 1969, Joe Mc Cord, travaillant sur une thèse sous la direction du Pr Irwin Fridovitch, découvre une enzyme à cuivre, la superoxyde dismutase dont le rôle catalytique est de détruire le radical superoxyde1.

À l’époque, cette enzyme avait déjà été purifiée chez le bovin et chez l’homme mais sans qu’aucune activité catalytique ne lui ait été associée. C’était la première fois qu’une hypothèse sérieuse de la toxicité de l’oxygène pour certains organismes était apportée. Selon Fridovitch, la production d’ions superoxydes qui accompagne inévitablement la respiration cellulaire est toxique, particulièrement pour les organismes anaérobies qui ne produisent pas l’enzyme superoxyde dismutase dont le rôle est de l’éliminer rapidement.

L’anion superoxyde O2.- est le radical oxygéné le plus abondamment formé par les cellules. Pour neutraliser ses méfaits, la cellule a développé des systèmes de défense antioxydants. Un de ces mécanismes est, en effet, une détoxication par les métalloprotéines de la famille des superoxydes dismutases (SOD) couplée à l’action de la catalase et de la glutathion peroxydase.
La transformation du radical superoxyde en H2O2 peut s’effectuer spontanément mais la SOD l’accélère environ 10 000 fois. Elle s’attaque à l’anion superoxyde pour arrêter à la base les réactions en chaîne.
Il existe trois différentes classes de SOD, catalysant toutes la même réaction.
La SOD à cuivre et à zinc (Cu, Zn SOD que l’on trouve dans le cytosol et au niveau des liquides extracellulaires, la SOD à fer et la SOD à manganèse, dans les mitochondries.
Le phénomène de stress oxydant étant reconnu comme la cause initiale de nombreuses pathologies, la SOD, d’abord produite à partir de globules rouges de bovins, a été utilisée en thérapeutique. Mais, en 1991, elle a brusquement été retirée du marché à cause des risques d’encéphalite spongiforme bovine. Depuis peu, de la SOD d’origine végétale, extraite de melon, est disponible en suppléments nutritionnels.